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Estructura de la alfa-amilasa salival humana a una resolución de 1,6 A: implicaciones para su papel en la cavidad oral

La alfa-amilasa salival, un componente importante de la saliva humana, desempeña un papel en la digestión inicial del almidón y puede estar implicada en la colonización de las bacterias que participan en la formación temprana de la placa dental. Se ha determinado la estructura atómica tridimensional de la amilasa salival para comprender las relaciones estructura-función de esta enzima. Esta estructura fue refinada hasta un valor R del 18,4% con 496 residuos de aminoácidos, un ion de calcio, un ion de cloruro y 170 moléculas de agua. La amilasa salival se pliega en una estructura multidominio que consta de tres dominios, A, B y C. El dominio A tiene una estructura de barril (beta/alfa)(8-), el dominio B no tiene una topología definida y el dominio C tiene una estructura de barril de clave griega. El ion Ca(2+) está unido a Asnl00, Arg158, Asp167, His201 y a tres moléculas de agua. El ion Cl(-) está unido a Arg195, Asn298 y Arg337 y a una molécula de agua. El bucle 304-310, rico en glicina y altamente móvil, puede actuar como puerta de entrada para la unión de sustratos y estar implicado en un mecanismo de «liberación de trampas» en la hidrólisis de sustratos. La colocación estratégica de los iones de calcio y cloro, así como de los residuos de histidina y triptófano, puede desempeñar un papel en la diferenciación entre los extremos de la glicona y la aglicona de los sustratos polisacáridos. La amilasa salival también posee un sitio adecuado para unirse a las superficies del esmalte y proporciona sitios potenciales para la unión de las adhesinas bacterianas.

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