Articles

Structure of human syljen alfa-amylaasin rakenne 1,6 A:n resoluutiolla: vaikutukset sen rooliin suuontelossa

Ihmisen syljen tärkeimpänä komponenttina olevalla syljen alfa-amylaasilla on rooli tärkkelyksen alustavassa pilkkomisessa, ja se voi olla mukana hampaiden varhaisessa hammasplakin muodostumisvaiheessa mukana olevien bakteerien kolonisaatiossa. Sylkiamylaasin kolmiulotteinen atomirakenne on määritetty tämän entsyymin rakenne-toimintasuhteiden ymmärtämiseksi. Rakenne tarkentui 18,4 prosentin R-arvoon, jossa on 496 aminohappojäännöstä, yksi kalsiumioni, yksi kloridi-ioni ja 170 vesimolekyyliä. Sylkiamylaasi taittuu multidomeenirakenteeksi, joka koostuu kolmesta domeenista, A, B ja C. Domeeni A:lla on (beeta/alfa)(8-) tynnyrirakenne, domeenilla B ei ole määriteltyä topologiaa ja domeenilla C on kreikkalaisen avaimen tynnyrirakenne. Ca(2+)-ioni on sitoutunut Asnl00:aan, Arg158:aan, Asp167:ään, His201:een ja kolmeen vesimolekyyliin. Cl(-)-ioni on sitoutunut Arg195:een, Asn298:aan ja Arg337:ään sekä yhteen vesimolekyyliin. Erittäin liikkuva glysiinirikas silmukka 304-310 voi toimia porttina substraatin sitoutumiselle ja olla mukana ”trap-release”-mekanismissa substraattien hydrolyysissä. Kalsium- ja kloridi-ionien sekä histidiini- ja tryptofaanijäämien strategisella sijoittelulla voi olla merkitystä polysakkaridisubstraattien glykoni- ja aglykonipäätteiden erottamisessa toisistaan. Sylkiamylaasilla on myös sopiva paikka kiinnittyä kiilteen pintoihin ja se tarjoaa potentiaalisia paikkoja bakteeriadheiinien sitoutumiselle.

Vastaa

Sähköpostiosoitettasi ei julkaista.