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Struttura dell’alfa-amilasi salivare umana a 1,6 A risoluzione: implicazioni per il suo ruolo nel cavo orale

L’alfa-amilasi salivare, un componente principale della saliva umana, svolge un ruolo nella digestione iniziale di amido e può essere coinvolto nella colonizzazione dei batteri coinvolti nella formazione della placca dentale precoce. La struttura atomica tridimensionale dell’amilasi salivare è stata determinata per comprendere le relazioni struttura-funzione di questo enzima. Questa struttura è stata raffinata con un valore R del 18,4% con 496 residui di amminoacidi, uno ione calcio, uno ione cloruro e 170 molecole d’acqua. L’amilasi salivare si ripiega in una struttura multidominio composta da tre domini, A, B e C. Il dominio A ha una struttura a botte (beta/alfa)(8-), il dominio B non ha una topologia definita e il dominio C ha una struttura a botte a chiave greca. Lo ione Ca(2+) è legato a Asnl00, Arg158, Asp167, His201 e tre molecole d’acqua. Lo ione Cl(-) è legato a Arg195, Asn298 e Arg337 e a una molecola d’acqua. L’anello 304-310, ricco di glicina, altamente mobile, può agire come un passaggio per il legame del substrato ed essere coinvolto in un meccanismo di “rilascio-trappola” nell’idrolisi dei substrati. Il posizionamento strategico degli ioni calcio e cloruro, così come dei residui di istidina e triptofano, può avere un ruolo nella differenziazione tra le estremità glicone e aglicone dei substrati polisaccaridici. L’amilasi salivare possiede anche un sito adatto a legarsi alle superfici dello smalto e fornisce siti potenziali per il legame delle adesine batteriche.

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