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Estrutura da alfa-amilase salivar humana em 1,6 Uma resolução: implicações para o seu papel na cavidade oral

A alfa-amilase salivar, um componente importante da saliva humana, desempenha um papel na digestão inicial do amido e pode estar envolvida na colonização de bactérias envolvidas na formação precoce da placa dentária. A estrutura atômica tridimensional da amilase salivar foi determinada para compreender as relações estrutura-função desta enzima. Esta estrutura foi refinada para um valor R de 18,4% com 496 resíduos amino-ácidos, um íon cálcio, um íon cloreto e 170 moléculas de água. A amilase salivar dobra-se numa estrutura multidomínio que consiste em três domínios, A, B e C. O domínio A tem uma estrutura de barril (beta/alfa)(8-), o domínio B não tem topologia definida e o domínio C tem uma estrutura de barril com chave grega. O íon Ca(2+) está ligado a Asnl00, Arg158, Asp167, His201 e três moléculas de água. O íon Cl(-) está ligado a Arg195, Asn298 e Arg337 e a uma molécula de água. O loop 304-310, altamente móvel e rico em glicina, pode atuar como porta de entrada para a ligação do substrato e estar envolvido em um mecanismo de “alçapão” na hidrólise dos substratos. A colocação estratégica dos íons cálcio e cloreto, assim como dos resíduos de histidina e triptofano, pode desempenhar um papel na diferenciação entre as extremidades de glicona e aglycone dos substratos de polissacarídeos. A amilase salivar também possui um local adequado para a ligação a superfícies de esmalte e fornece locais potenciais para a ligação de adesivos bacterianos.

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