Articles

Struktur av humant alfa-amylas från saliven vid 1,6 A-upplösning: implikationer för dess roll i munhålan

Alfa-amylas från saliven, en viktig komponent i mänsklig saliv, spelar en roll i den initiala matsmältningen av stärkelse och kan vara involverad i koloniseringen av bakterier som är involverade i tidig bildning av tandbeläggning. Den tredimensionella atomstrukturen hos saliv-amylas har bestämts för att förstå struktur-funktionsförhållandena hos detta enzym. Denna struktur förfinades till ett R-värde på 18,4 % med 496 aminosyrarester, en kalciumjon, en kloridjon och 170 vattenmolekyler. Salivamylas veckar sig till en flerdomänstruktur som består av tre domäner, A, B och C. Domän A har en (beta/alpha)(8-) fatstruktur, domän B har ingen bestämd topologi och domän C har en grekisk nyckelfatstruktur. Ca(2+)-jonen är bunden till Asnl00, Arg158, Asp167, His201 och tre vattenmolekyler. Cl(-)-jonen är bunden till Arg195, Asn298 och Arg337 och en vattenmolekyl. Den mycket rörliga glycinrika slingan 304-310 kan fungera som en inkörsport för substratbindning och vara involverad i en ”trap-release”-mekanism vid hydrolysen av substrat. Strategisk placering av kalcium- och kloridjoner samt histidin- och tryptofanrester kan spela en roll för att skilja mellan glykon- och aglykonändarna av polysackaridsubstraten. Salivamylas har också en lämplig plats för bindning till emaljytor och erbjuder potentiella platser för bindning av bakteriella adhesiner.

Lämna ett svar

Din e-postadress kommer inte publiceras.